Caseina

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La caseina è una proteina del latte e chimicamente è un colloide disperso nel latte in concentrazioni variabili, generalmente proporzionali al tenore del grasso. La caseina è una proteina importantissima del latte, in quanto coagulando origina il formaggio.
La caseina non coagula al calore (occorrono 20-60 minuti’ di riscaldamento a 140° per coagulare la caseina ), ma per leggera acidificazione (PH 4,6) o per azione di enzimi proteolitici (rennina, pepsina). Questi ultimi modificano la struttura della caseina, convertendola in para-caseina, la quale gelifica in presenza di ioni calcio. Quindi la caseina non può coagulare senza l’intervento del calcio, che regola lo stato di aggregazione delle micelle e la velocità della loro floculazione.
La caseina è un aggregato di più frazioni caseiniche denominate Alfa S1, Alfa S2, Beta, k, Gamma-caseina associate in micelle altamente idratate. I meccanismi di associazione tra le diverse caseine e la struttura finale della micella, prevedono l’iniziale formazione di sub-micelle, con diametro di 15-20 nm, attraverso interazioni idrofobiche ed elettrostiche tra poche molecole di frazioni caseiniche. Le sub-micelle, attraverso l’intervento principalmente di calcio e fosfati, si associano a loro volta per costituire micelle di diametro maggiore, 50-300 nm. In questa struttura la k-caseina è localizzata preferenzialmete alla superficie della micella, poichè è una caseina altamente idrofila, a differenza delle altre caseine che sono molto idrofobiche. La k-caseina si distingue dalle altre in quanto è l’unica glicosilata, inoltre a differenza delle altre che si aggregano in presenza di ioni calcio, è resistente all’aggregazione e svolge una funzione colloidale protettrice, ossia impedisce alle micelle, in condizioni normali, di associarsi e precipitare.
Le caseine, grazie alla loro organizzazione micellare, sono facilmente isolabili per centrifugazione, precipitano per acidificazione a causa del loro basso punto isoelettrico (PH 4,6). Le caseine contengono gruppi fosforici esterificati con residui di serina. Correlata al grado di fosforilazione è la sensibilità delle caseine verso il calcio, ossia la loro tendenza ad insolubilizzarsi in presenza di ioni calcio. La k-caseina è una proteina che possiede solo una debole affinità per il calcio dovuta alla presenza di un solo residuo fosfoserinico.
Le caseine presentano una composizione aminoacidica percentuale similare, anche se soltanto l’Alfa S2 e la k-caseina contengono cisteina che, nutrizionalmente, rappresenta il fattore limitante nella composizione aminoacidica dell’intera caseina.
I tipi Alfa, Beta, k-caseina, provengono direttamente dalla ghiandola mammaria. La gamma-caseina invece è data da segmenti C-terminali derivati dall’idrolisi della Beta-caseina. Ogni tipo differisce dall’altro, oltre che per la struttura primaria, per una maggiore o minore idrofobicità della catena, per la presenza più o meno marcata di strutture secondarie e di gruppi fosforici.

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